Mikroorganizmy

Prusiner i inni wykazali, że w organizmach zwierząt istnieją geny kodujące białko prionowe, zbudowane z 208 aminokwasów. Zwykle białko to jest nieszkodliwe i może brać udział w metabolizmie miedzi. Czasem jednak zmienia konformację i w nierozpuszczalnej postaci odkłada się w mózgu pacjentów chorych na zakaźne gąbczaste zwyrodnienie mózgu. Nazwa tej grupy śmiertelnych chorób degeneracyjnych mózgu, odkrytych u ptaków i ssaków, pochodzi od wyglądu zakażonego mózgu, który przypomina gąbkę. Zmodyfikowane genetycznie myszy, niemające genów kodujących priony, są odporne na zakażenia TSE. Według Prusinera mutacje w genach kodujących białko prionowe zwiększają ryzyko zmiany jego kształtu. Najlepiej poznaną chorobą prionową jest tzw. choroba scrapie owiec i kóz. Zakażone zwierzęta tracą koordynację ruchów, są bardzo pobudliwe, a wskutek ostrego świądu skóry wręcz zdrapują sobie sierść. W 1990 r. w Wielkiej Brytanii wybuchła epizoocja choroby prionowej bydła, tzw. choroby szalonych krów, czyli bydlęcego zwyrodnienia mózgu. Naukowcy wysnuli hipotezę, że krowy zachorowały na skutek karmienia ich paszą z dodatkiem mączek zwierzęcych, sporządzonych z zakażonych prionami mózgów i innych narządów owiec. Z chwilą zaprzestania karmienia bydła takimi mączkami liczba zachorowań zmniejszyła się, a epizoocję opanowano. Miała ona jednak negatywny wpływ na eksport brytyjskiego bydła i konsumpcję brytyjskiej wołowiny.